Este trabajo presenta un estudio comparativo de la influencia de la naturaleza del sustrato y del mecanismo de inmovilización en la actividad de la enzima y estabilidad. Los soportes empleados fueron: partículas de hidrotalcita (ZnAl₂), cristales amorfos de sílica y superficie de carbón vítreo. Se aplicaron dos mecanismos de inmovilización: uno físico por adsorción y el otro químico con dos versiones de enlace covalente. En el primero, utilizando silanos y glutaraldehído (GA) y en el segundo tioles. La hidrotalcita y la sílica se caracterizaron antes y después de la inmovilización de la enzima por análisis de difracción de rayos X, en el caso de carbono vítreo se realizó la caracterización electroquímica. Se evaluaron las propiedades catalíticas K_m y K_cat/K_m de cada sistema enzimático así como de la enzima libre. Se realizaron las caracterizaciones cinéticas usando ABTS (ácido 2,2' azino-bis-(3-etil benzotiazolin-6-sulfonato de amonio)) en 0.1 M buffer de acetatos pH 3.7. La eficiencia de la enzima adsorbida en cada soporte demostró que el método de inmovilización es decisivo en la catálisis, además hay mayor eficiencia en el sistema que emplea carbón vítreo con cualquier mecanismo de inmovilización; estos resultados son análogos a los datos obtenidos con la enzima libre.